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生物体内负责转运氨基酸、多胺及金属阳离子有机物（amino acid/polyamine/organocation,APC）的一系列膜转运蛋白是一个超家族，AdiC是该APC超家族中的代表成员。AdiC是Arginine-Agmatine的反向膜转运蛋白(Antipoter)，它在抗酸性的过程中起着重要的作用。在极酸性环境中，AdiC会吸收环境中的Arg+进入细胞内，同时将细胞内的Agm2+输送到细胞外，伴随着这个过程会释放一个氢离子，从而可以维持细胞内正常的pH值。
本论文主要是基于E.coli内膜反向转运蛋白AdiC野生型蛋白结构的分析研究，设计不同的定点突变，通过等温滴定量热(ITC)技术，检测这些突变蛋白和底物结合的能力，通过底物转运实验，检测这些突变蛋白转运底物的能力。
通过对不同AdiC突变体的生化与结构分析，可以认为突变体蛋白AdiC-N22A既提高了蛋白与底物的结合能力又没有太大降低蛋白的转运活性，可以选择其作为目的蛋白，以研究其与底物Arg相结合的三维结构。
利用X-光衍射射线晶体学技术获得了大肠杆菌AdiC-N22A蛋白与底物Arg结合(3.0 A)状态下的高分辨率结构。与野生型AdiC蛋白结构相比，与Arg结合的AdiC呈现出一种紧缩的状态，这主要是由Arg与AdiC结合诱发第6个跨膜螺旋发生显著的位置变化，同时，第2和第10个跨膜螺旋也发生位置变化。带正电的Arg处于电负性的酸性空腔中，Arg的头部与AdiC蛋白的主链原子形成氢键，碳链部分与高度保守残基的疏水侧链相互作用。
通过对突变体和野生型AdiC蛋白结构的分析及比较所获得的相应的生化数据，我们发现了AdiC结构中的一些氨基酸（如E208，W202，W293，Y93，Y365等）在底物转运过程中起着重要的作用，这些氨基酸残基在物质运输过程中构成一个潜在的三道门，它们有可能参与底物Arg-Agrn的转运。由此提出了一个可能的AdiC转运底物的分子机制的假说。