【摘 要】
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钙调磷酸酶(Calcineurin,CN)是由催化亚基A(CNA)和调节亚基B(CNB)组成的异二聚体,A亚基又由四个结构域(催化结构域CNa、B亚基结合区BBH、钙调素结合区CBH和自抑制区AI)组成.C
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钙调磷酸酶(Calcineurin,CN)是由催化亚基A(CNA)和调节亚基B(CNB)组成的异二聚体,A亚基又由四个结构域(催化结构域CNa、B亚基结合区BBH、钙调素结合区CBH和自抑制区AI)组成.CN是TCR信号转导中的一个关键酶,它在免疫应答中有着重要作用.CNA和CNB具有很高的亲和力(Kd<10<3>M).据报道只有在6M尿素的作用下,才能使其解离成单一亚基,有研究表明在体外溶液中,CNA和CNB能重组形成异二聚体,重组形成异二聚体的动力学参数与天然牛酶相似.我们将CNA和CNB、CNA、CNB在Ca<2+>存在下,在不同浓度的脲溶液中4℃变性16小时至平衡.然后比较两种情况下CN的酶活力.结果发现CNB对CNA的变性失活具有保护作用.在脲溶液中(≤4M),先加入CNB再变性的CNA的酶活要高于CNA、CNB分别变性时的酶活.酶促动力学实验表明,低浓度的脲(1-2M)能使酶的Vmax增加,Km值降低.在较高浓度脲溶液中(2-3M),AB-complex的Vmax高于CNA+CNB;在不同浓度的脲溶液中(<6M),AB-complex与CNA+CNB的内源荧光也存在差异.这些实验结果说明CNB的结合不仅能影响CNA的三级结构,而且还对CNA的脲变性具有一定程度的保护作用.通过CNA在脲变性过程中的活力和构象变化的比较,研究了CNA激活和失活的机制.研究表明,酶的激活是一极快的过程,酶的失活相对要慢很多.高浓度脲激活的酶不稳定,会很快失活.酶的失活要快于构象变化,说明酶活性部位具有一定程度的柔性.根据实验结果提出了CNA变性的顺序激活、失活及去折叠可能机制.比较了BA,CNA,CNac,CNaci和CNa在脲和盐酸胍溶液中的变性失活,结果发现CNA和BA的变性失活与CNA的剪切体的变性失活存在一些差异,根据这些差异分析了CNA中B亚基结合区(BBH)在酶的变性失活中的作用.
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