LPC通过改变磷脂膜物理状态影响蛋白激酶C的活性

来源 :中国科学C辑:生命科学 | 被引量 : 0次 | 上传用户:zhangnly
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1 棕榈酰溶血磷脂酰胆碱 (C16∶0LPC)对甘油二油酸脂 (DOG)诱导的蛋白激酶C(PKC)有双向调控作用 ,低浓度时激活 ,高浓度时反而抑制 .利用差示扫描量热 (DSC)、荧光探针标记等方法 ,研究了磷脂样品浊度、热相变行为、磷脂分子酰链的堆积情况以及分子头部基团间空隙 .C16∶0LPC的加入使脂质体双层膜上磷脂分子堆积更加疏松 ,头部基团间空隙逐渐加大 ,DSC图显示膜上出现两不互溶的区域 :C16∶0LPC富集的DPPS/C16∶0LPC区和C16∶0LPC缺乏的DPPS区 .C16∶0LPC/DPPS摩尔比为 0 .2 3 4时 ,两区域有最大的共存交界范围 ,此时PKC的活性最大 ;C16∶0LPC/DPPS超过 0 .43 4后 ,DPPS的相变峰消失 ,脂质体遭到破坏 ,趋向于微团结构 ,PKC的活性被抑制 .DOG具有保持双层膜稳定的功能 ,在DPPS和DOG组成的体系中需要更高浓度的C16∶0LPC才能破坏脂质体的双层结构 .实验结果表明 ,C16∶0LPC通过改变磷脂脂质体的结构及膜的物理状态 ,影响了PKC的活性 . 1 Palmitoyl-lysophosphatidylcholine (C16: LPC) has bidirectional regulation on the protein kinase C (PKC) induced by DOG, which is activated at low concentration and inhibited at high concentration.Using differential scanning (DSC) and fluorescent probe labeling, the turbidity and thermal phase transition behavior of phospholipid samples, the accumulation of acyl chains in phospholipids, and the interstitial spaces between molecular head groups were also studied.C16:0LPC was added into liposomes The phospholipid molecules in the bilayer membranes were more loosely packed and the gaps between the head groups were gradually increased. The DSC images showed two immiscible regions on the membrane: C16: LPC-rich DPPS / C16: LPC region and C16: LPC-deficient DPPS zone.CK: LPC / DPPS molar ratio of 0.223 4, the two regions have the maximum coexistence boundary, PKC activity at this time the largest; C16: LPPC / DPPS over 0.43 4, DPPS phase transition Peaks disappear, liposomes are damaged, tend to micellar structure, PKC activity was inhibited.DOG has the function of maintaining bilayer membrane stability in the DPPS and DOG system requires a higher concentration of C16: LPPC to destroy Double-stranded structure of liposomes. The experimental results show that C16: LPC by changing the phospholipid lipid The physical state of the membrane structure and the body, affecting PKC activity.
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