【摘 要】
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通过对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变,并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质,确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响。结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的
【机 构】
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江西省科学院微生物研究所,海南大学食品科学与工程学院
【基金项目】
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江西省杰出青年基金项目(20202ACBL215001),国家自然科学基金青年科学基金项目(31501422),江西省青年科学基金项目(20171BAB214003)。
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通过对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变,并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质,确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响。结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的催化特性,其α-淀粉酶比活力提高至TK-PUL的1.11倍,普鲁兰酶比活力提高至TK-PUL的1.12倍,于100℃的半衰期延长至TK-PUL的1.15倍。结构模块N2的缺失提高了酶的热稳定性,于100℃的半衰期延长至TK-PUL的1.25倍。但是结构域N2的缺失降低了酶的pH值稳定性、酶的底物结合能力以及比活力。并且结构域
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