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福志贺氏菌属是一类革兰氏阴性杆菌，是引起人类细菌性痢疾的主要致病源。本课题针对福志贺氏痢疾杆菌的两个重要蛋白质进行了初步结构生物学研究。在原有的研究基础上：福志贺氏痢疾杆菌2a型301株全基因组为模板、以pET22b—(+)为载体、克隆了两个关键基因：硫氧还蛋白硫醇过氧化物酶(thioredoxin—dependent thiol peroxidase，bcp)以及双功能酶：焦磷酸水解酶和磷酸核糖环化水解酶蛋白(bifunctional phosphoribosyl—AMP cyclohydrolase/phosphoribosyl—ATP pyrophosphatase protein，PRA—CH/PRA-PH)，以BL21(DE3)为表达菌株，优化表达和纯化条件，获得了可溶表达的蛋白。在获得这两个高纯度蛋白样品的同时，还为了进一步探索蛋白的凝聚状态的条件，采用动态光散射等实验手段，对纯化后的蛋白进行了一系列实验，试验结果发现0.2M乙酸氨，0.1M pH为7.5的Bis-Tris，以及22％的PEG3350对稳定bcp蛋白形成晶体，在运用初步正交实验方法的探索中，发现缓冲液条件为50mM Tris—HCl，pH8.5，150mM的NaCl，10mM的EDTA和及5％的甘油对PRA—CH/PRA-PH蛋白在溶液中聚合状是成寡聚态具有非常重要的意义。这对作者进一步摸索该酶的结晶条件进而获得适于衍射的晶体具有重大的意义。本课题还采用了悬滴法对两个蛋白进行了初步的结晶实验，经过晶体生长条件的优化，得到了相应蛋白的单一微晶，目前相关的晶体优化实验正在进行中，这为这两个蛋白的结构解析打下了坚实的基础。