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β-多肽是一类非天然多肽，它由非天然β-氨基酸组成。与天然α-多肽相比，这类多肽的相邻酰胺单元之间多了一个骨架碳原子，不但增加了侧链位点数，而且增加了骨架自由度，具有更多二级结构可能性。较为典型的β-多肽结构有10/12-螺旋，12-螺旋和14-螺旋等。β-多肽丰富的二级结构使其能够应用于多肽-蛋白质相互作用的研究中。研究β-多肽的结构动力学及折叠机理，有助于认识天然多肽（α-肽）和天然蛋白质的折叠问题。除此之外，β-多肽可以模拟天然α-多肽的许多生物学性质，这对化学、生物学和药物学研究都有重要意义。 本论文选取β-多肽的模型分子N-乙基丙酰胺(N-ethylpropionamide，NEPA)作为研究对象进行了红外光谱实验和计算化学研究。NEPA中含有C=O和N-H等振动生色团，在傅里叶变换红外光谱(FTIR)、二维红外光谱(2D IR)中均有特征吸收，其振动吸收频率和吸收线型对分子结构及所处的微化学环境极为敏感。红外光谱实验手段结合量子化学计算和分子动力学模拟，可以有效地揭示溶液中分子的动态结构信息。本论文的工作主要围绕以下四个方面展开: a)利用飞秒二维红外光谱实验、结合稳态红外光谱实验和计算化学手段，对NEPA的超快结构动力学进行了研究。一维红外光谱与量子化学计算表明，在水溶液中，NEPA的酰胺-Ⅰ带具有类α-肽酰胺-Ⅰ带的振动特征，并表现出对分子结构和化学环境的灵敏性。二维红外光谱动力学结果表明，在重水作用下，NEPA的酰胺-Ⅰ带振动在1 ps内即发生光谱扩散，与α-肽中酰胺-水之间氢键的结构动力学时间尺度一致。 b)利用一维红外光谱研究了金属阳离子与NEPA之间的相互作用。为此，我们将一价的(Na+)，二价的(Ca2+和Mg2+)，三价的(Al3+)金属离子添加至NEPA的重水溶液中。在适中盐浓度下，相比重水中，NEPA酰胺-Ⅰ带吸收峰劈裂为两个吸收峰组分，一个红移组分和一个蓝移组分。基于分子动力学模拟，我们提出了肽-离子-水的动态相互作用模型。这个模型能很好地解释实验中观测到的红外吸收峰的劈裂和移动。所获结果有益于我们更好地理解阳离子与蛋白质相互作用的Hofmeister序列。 c)利用一维红外光谱实验和计算化学方法研究了金属阳离子对NEPA的酰胺-Ⅱ带和-Ⅲ带的影响。结果表明，随着金属阳离子浓度的增加，NEPA酰胺-Ⅱ带和酰胺-Ⅲ带的红外吸收峰强度降低。所获结果为多方位地了解α-和β-多肽中酰胺基团与金属离子的作用提供参考。此外，我们研究了金属阳离子对糖肽模型分子，N-乙酰葡糖胺(N-propionyl-D-glucosamine，GlcNPr)酰胺-Ⅰ带，-Ⅱ带和-Ⅲ带的影响，并且与NEPA的结果进行了对比。实验结果表明，酰胺单元周围的侧链或化学环境显著地影响金属阳离子与酰胺单元之间的相互作用。 d)利用飞秒时间分辨瞬态红外光谱手段，结合一维红外光谱、量子化学计算、分子动力学模拟，我们研究了在四种典型溶剂(DMSO、CH3CN、CHCl3、CCl4)中NEPA酰胺-A带（N-H伸缩）的振动动力学性质。在四种溶剂中，NEPA以多种团簇形式存在，包含单体、二聚体、三聚体和寡聚体等。酰胺-A带的振动寿命具有溶剂依赖性和频率依赖性，表明NEPA中的N-H伸缩振动对肽结构和溶剂环境的敏感性。计算化学给出了四种溶剂中NEPA可能的存在形式及其与周围溶剂分子的作用，有助于解释实验结果。