【摘 要】
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1.肌酸激酶折叠机制的进一步研究 研究了二体肌酸激酶被脲变性的平衡态和动力学去折叠/重折叠过程,确定并比较了平衡态和动力学折叠中间态的结构特征.脲存在下的SDS电泳显示,
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1.肌酸激酶折叠机制的进一步研究 研究了二体肌酸激酶被脲变性的平衡态和动力学去折叠/重折叠过程,确定并比较了平衡态和动力学折叠中间态的结构特征.脲存在下的SDS电泳显示,肌酸激酶在重折叠时由off-pathway中间态形成的可溶性聚合物影响了进一步的折叠;而加入一定量的丙三醇能够防止off-pathway中间态的形成,并且帮助肌酸激酶进一步折叠到天然态.2.酵母prion蛋白Ure2的结构、稳定性和淀粉样纤维的形成 对二体Ure2被盐酸胍变性的平衡态研究表明,Ure2的折叠过程符合经过一个二体中间体的三态模型;Ure2是结构非常稳定的蛋白质,亚基之间的相互作用对其结构的高稳定性有重要的贡献.缓冲液组成和pH值的改变都主要影响Ure2的天然态与折叠中间体之间的平衡,对二体的解离平衡影响不大;Tris缓冲液或高pH值均使Ure2的天然结构更稳定.在生理条件下,Ure2有发生去折叠而形成二体中间体的倾向,此中间体具有相当暴露的疏水表面,它可能与Ure2的生理功能密切相关.Ure2形成淀粉样纤维的动力学显示,在Tris缓冲液(和在高pH值)中,随天然态Ure2稳定性的升高,形成纤维的过程减慢,说明Ure2至少要发生部分的去折叠,才能形成淀粉样纤维的前体.因此,形成Ure2的折叠中间体可能是在体内发生prion转化以及在体外形成淀粉样纤维的成核与增殖过程的关键.
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