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谷胱甘肽转移酶(GST)在植物中普遍存在，是一类与植物抗逆和解毒代谢有着密切关系的蛋白质超家族。本研究从栽培水稻（O.sativa）中克隆到一个GST基因（OsGSTU17），对蛋白的结构与功能进行了详细研究，探讨了关键位点氨基酸对蛋白的结构和功能的影响机制。在高粱（S.bicolor）和短柄草(B.distachyon)中鉴定出OsGSTU17的直系同源基因（SbGSTU34和BdGSTU42），分析直系同源基因的组织表达差异、酶学性质和转基因水稻胁迫下表型差异等特征，探讨了直系同源基因的功能分化。其主要结果如下:
1.从水稻中克隆了一个Tau类GST基因（OsGSTU17），其分子量是26.4kDa。RT-PCR分析发现OsGSTU17在幼叶、老叶、叶鞘、茎和根等组织及刚萌发的幼株中均表达，表明该基因是组成型表达基因。OsGSTU17基因的启动子与GUS报告基因连接并转化水稻，结果进一步证实OsGSTU17基因是组成型表达基因。定量Real-TimePCR分析显示OsGSTU17基因在CDNB的胁迫下表达上调，预示着该基因与水稻抗逆相关。将OsGSTU17基因在水稻中过量表达，与野生型植株相比，过量表达植株对除草剂莠去津具有很强的抗性，证明了OsGSTU17参与水稻的解毒作用。我们在大肠杆菌中高效表达并纯化了OsGSTU17蛋白，对其酶学性质检测发现OsGSTU17蛋白具有解毒和过氧化物酶活性，而且对底物NBD-C(1)有较高的亲和力，OsGSTU17在50℃时依然保持着82％的最大酶学活性，预示着蛋白具有很高的热稳定性。因此体外酶学功能和体内的生理功能研究预示着OsGSTU17参与水稻的解毒代谢，在水稻的抗逆反应中起着重要作用。
2.通过蛋白质三维结构的模拟和比较分析，确定活性位点G位点和H位点以及参与结构稳定性位点的氨基酸。通过测定野生型和突变体蛋白质的酶学特性及结构变化，发现G位点与酶的活性密切相关;H位点决定底物的特异性;结构域相互作用位点和亚基相互作用位点对维持蛋白质的结构稳定性有重要作用。
3.从高粱和短柄草基因组中鉴定并克隆OsGSTU17基因的直系同源基因SbGSTU34和BdGSTU42，均编码222个氨基酸，基因组序列分析发现2个基因都只含有1个内含子。RT-PCR检测结果表明，直系同源基因是组成型表达基因，在正常生长状态及各种胁迫条件下各组织中均表达，可能在水稻、高粱和短柄草的生长发育过程和抗胁迫作用中起到重要作用。
4.在体外原核表达系统中表达并纯化SbGSTU34和BdGSTU42蛋白。对纯化的蛋白质进行酶学性质研究，发现这3个直系同源基因（OsGSTU17、SbGSTU34和BdGSTU42）编码的蛋白都具有解毒及过氧化物酶的功能，但酶学活性和底物谱存在显著差异。OsGSTU17蛋白是在偏碱性条件下发挥最大作用的热稳定性蛋白;SbGSTU34蛋白热稳定性较差，但在强碱性条件下仍能发挥80％最大活性。表明直系同源基因在体外酶学功能方面存在分化。
5.将OsGSTU17和BdGSTU42基因在水稻中过量表达，发现这两个基因对不同胁迫的应答发生分化:OsGSTU17转基因植株对莠去津具有很强的抗性，而BdGSTU42转基因植株对双氧水有很强的抗性。结果说明直系同源基因的生理功能存在分化。
综合系统发育关系、基因表达模式、酶学性质、蛋白三维结构和转基因抗逆反应分析，从不同层次上阐述了OsGSTU17蛋白结构与功能的关系，及其直系同源基因的功能分化模式和机制。对理解禾本科Tau类GST蛋白结构与功能，以及大型基因家族直系同源基因的功能分化具有重要的理论意义。