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肿瘤坏死因子a(TNFα)的生物学功能主要是通过其相应的细胞膜受体TNFR1和TNFR2介导的。经蛋白酶水解,TNFR的胞外部分脱落下来形成可溶性肿瘤坏死因子受体sTNFR1和sTNFR2,它们对TNFα的生物学效应起着重要的调节作用。天然状态下的sTNFR单体与TNFα的亲和力低、半衰期短,我们采用了人血清白蛋白(HSA)融合技术,分别在sTNFR1蛋白的N端与C端引入了分子量大、结构稳定、半衰期长的全长HSA,在N端融合的HSA与sTNFR1的区段之间添加了增加蛋白顺应性的连接肽段(GGGGS)