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植物光合作用的光反应过程需要类囊体膜上的光系统Ⅰ(PSⅠ)和光系统Ⅱ(PSⅡ)两个色素-蛋白超级复合物以及中间电子载体细胞色素b6f复合物共同完成。PSⅡ能利用太阳能将水裂解，并释放氧气。在植物光合作用中，PSⅡ利用结合在其外周的捕光天线系统来吸收光能。PSⅡ的外周天线系统包含单体形式的次要捕光复合物CP24、CP26和CP29，以及三聚态的主要捕光复合物LHCⅡ。此外，一些与PSⅡ结合并不牢固的LHCⅡ三体能相响应外界光照变化，在状态转换激酶STN7和磷酸酶PPH1/TAP38作用下，发生可逆的磷酸化/去磷酸化，然后在PSⅠ和PSⅡ之间穿梭以调节能量在两个光系统的分配，这样的一种平衡PSⅡ与PSⅠ之间光能分配的能量调节机制被称为状态转换。状态转换相关蛋白质的结构生物学研究将增进我们对光合作用捕光调节的分子机制的理解，植物PSⅡ-LHCⅡ超级复合物的结构生物学研究将增进我们对于植物PSⅡ-LHCⅡ超级复合物超分子组装和能量传递机制的理解。 为了揭示PPH1特异性去磷酸化LHCⅡ的分子机制，我们解析了拟南芥PPH1/TAP38磷酸酶结构域和PPH1与其底物复合物的晶体结构。通过比较分析两个晶体结构，我们发现PPH1为适应底物结合在相关区域发生了明显的构象变化，揭示了PPH1在状态转换中特异识别pLHCⅡ（磷酸化的LHCⅡ）的结构基础。为了揭示LHCⅡ向PSⅡ传递能量的路径以及PSⅡ-LHCⅡ复合物的组装原理，我们通过冷冻电镜单颗粒重构的方法解析了3.2(A)分辨率的菠菜C2S2型(C: PSⅡ核心;S:紧密结合的LHCⅡ三体)PSⅡ-LHCⅡ的三维结构，有以下几点新发现: (1)与CP43结合的CP26的结构首次得到解析; (2)位于CP47附近的CP29的N末端结构得到了解析，并且发现其结合一个新的叶绿素分子; (3)植物PSⅡ的四个水溶蛋白亚基(PsbO、PsbP、PsbQ和PsbTn)在PSⅡ腔侧的定位得到确认; (4)小分子量内在亚基PsbH、PsbW和PsbZ介导PSⅡ核心与CP29、LHCⅡ和CP26组装形成PSⅡ-LHCⅡ超级复合物l; (5) PSⅡ核心与LHCⅡ、CP29和CP26之间的界面处的色素分布得到揭示，外周天线复合物向PSⅡ传递光能的可能的路径得到揭示。