【摘 要】
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利用表达在昆虫细胞Sf9表面的成纤维细胞生长因子受体1(FGFR1)从噬菌体肽库中筛选FGF的拮抗剂.经过亲和性筛选,酶联免疫分析以及DNA序列分析,获得了一组主要由疏水性氨基酸组
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利用表达在昆虫细胞Sf9表面的成纤维细胞生长因子受体1(FGFR1)从噬菌体肽库中筛选FGF的拮抗剂.经过亲和性筛选,酶联免疫分析以及DNA序列分析,获得了一组主要由疏水性氨基酸组成的短肽序列能专一性的和FGFR1结合.我们采用标准的Fmoc保护氨基酸N<α>氨基的固相法合成三个小肽P1(Ac-FAYLLG-NH<,2>),P2(Ac-VYMSPF-NH<,2>)和P3(CAVYMSPFAC).其P3是在P2的基础上构建的环肽.活性实验中,P2和P3可以抑制FGF促有丝分裂活性,其中P3的抑制效果不如P2.P1的六个残基全是疏水性的,它的不溶解性影响了它的活性,我们难以预测P1在细胞增殖中的作用.该项研究的立题在于以FGFR1为受体分子从噬菌体肽库中筛选FGF的拮抗剂,且利用昆虫细胞的杆状病毒表达系统可以维持FGFR1的天然构象,从而保证所筛得的小肽的有效性,使其有望成为抗肿瘤的临床药物.
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