【摘 要】
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该研究提取了人心肌组织总RNA,RT-PCR扩增出人心肌肌钙蛋白I(cardiacTroponin I,cTnI)和肌钙蛋白C(Troponin C,TnC)基因,人工合成可编码短肽的Linker,将cTnI和TnC基因连接在
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该研究提取了人心肌组织总RNA,RT-PCR扩增出人心肌肌钙蛋白I(cardiacTroponin I,cTnI)和肌钙蛋白C(Troponin C,TnC)基因,人工合成可编码短肽的Linker,将cTnI和TnC基因连接在一起,先后构建了cTnI-C(cTnI-Linker-TnC)融合蛋白真核及原核表达系统,并最终在大肠杆菌中实现了全长cTnI-C融合蛋白的稳定可溶性高表达,在摇瓶中表达量达2lmg/L.cTnI-C的N端带有组氨酸"标签"(His-tag),能与镍离子(Ni<2+>)特异性结合,经一步Ni<2+>-Sepharose柱亲和层析纯化即得到PAGE纯的目的蛋白.对纯化后的cTnI-C稳定性进行初步观察,在20％血清基质中37℃孵育2天后cTnI-C剩余免疫活性92％,具有较强的对抗蛋白酶水解的能力,可能与cTnI的N端受到His-Tag保护、C端受到TnC保护有关;在含有50％甘油和l0％BSA的PBS中4℃稳定2个月,已于-20℃保存半年,稳定性较好.初步观察结果表明cTnI-C具有较好的免疫原性和稳定性,有望成为cTnI测定系统的候选参考物质;也可作为抗原制备抗体,推进cTnI检测试剂国产化工作.
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