论文部分内容阅读
新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动最重要的特征。而构成新陈代谢的许多复杂而有规律的物质变化和能量变化，都是在酶的催化下进行的。为了解释酶与底物的反应机制，1890年，Fischer提出了“锁和钥匙”学说，来解释酶作用的专一性，该学说认为整个酶分子具有刚性结构，底物与酶之间的相互作用就象“锁与钥匙”之间的关系，即一把钥匙开一把锁。1958年，Koshland提出了“诱导契合”学说，该学说认为酶并不是以一种与底物互补的形状存在，而是通过酶与底物的相互作用，底物分子或者酶分子，有时是两者的构象同时发生变化，产生互补结构，即所谓的“诱导契合”。从“锁和钥匙”到“诱导契合”，是酶学理论研究史上具有里程碑意义的一步。后来，又有很多实验佐证了“诱导契合”学说，越来越多的学者认为酶的活性部位具有柔性或可运动性，当底物与酶的活性部位接触时，可使酶分子发生构象的变化。然而，这种构象的变化是呈现刚性还是柔性，有待进一步的研究。我们利用EfP-Ⅰ为材料，研究了酶与底物之间的相互作用。通过大量实验，我们观察到，被尿激酶底物诱导后的EfP-Ⅰ能与第二种底物（凝血酶底物）进行反应，即通过尿激酶底物的诱导，酶活性部位的结构依然可以被凝血酶底物继续进行诱导。然而，如果EfP-Ⅰ被凝血酶底物诱导，则不能再与尿激酶底物进行反应。说明凝血酶底物的诱导下，酶形成刚性较强的构象。作为对照，经过尿激酶底物诱导的EfP-Ⅰ在去除剩余底物之后，再与尿激酶底物反应，其类尿激酶活性没有明显变化。以上结果提示，对于相同底物的酶学反应，EfP-Ⅰ通过第一个底物诱导后，酶与底物的相互作用成为“锁和钥匙”的作用机制。对于不同底物的酶学反应，酶通过第一个底物诱导后，可以发生“诱导契合”也可以发生“锁和钥匙”的相互作用。