【摘 要】
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脑红蛋白是脊椎动物含血红素球蛋白家族中一个较晚发现的成员，主要分布在神经系统和视网膜中。经研究发现，它在蛋白结构、配体配位、体内分布、表达调控以及生理功能方面都有着
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脑红蛋白是脊椎动物含血红素球蛋白家族中一个较晚发现的成员，主要分布在神经系统和视网膜中。经研究发现，它在蛋白结构、配体配位、体内分布、表达调控以及生理功能方面都有着独特的性质。在结构方面，脑红蛋白在缺乏外来配体时呈双组氨酸六配位构型，并且具有血红素空间取向异构性、伴随配体配位发生的血红素滑移机制以及巨大的内部洞穴。在功能方面，脑红蛋白被普遍推测具有酶催化和神经保护剂的作用。 本文针对脑红蛋白的溶液结构，采用核磁共振(NMR)和分子动力学模拟（Molecular Dynamic Simulation）等技术手段对脑红蛋白的两个突变体进行了研究。首先使用了溶液NMR的方法研究了鼠脑红蛋白H64Q/V68F突变体的分子和电子结构，观测到了显著的血红素空间取向异构性，并对其中B组分进行了细致的研究。通过NMR共振归属和质子在顺磁体系中的偶极位移确立了相关的溶液磁坐标系，据此进一步分析了血红素袋关键残基在溶液中的构象。发现突变之后，Gln64(E7)的侧链能够与外来配体形成氢键，稳定配体存在;而Phe68(E11)由于具有芳香环侧链而更加适合周围环境，并同E7残基一起对外来配体的空间取向产生影响。 另外一方面，本文应用一维NMR方法观测了鼠脑红蛋白F106L突变体在溶液中与氰根结合的动力学过程，发现了一个较为缓慢的结合过程以及不同实验条件下发生的平衡移动与配体解离现象，氰根离去，而原来的第六配体His64(E7)重新与铁配位。因此为了进一步探索这一单突变体系内在的结构因素对配位所产生的影响，本文采用了适合于含血红素一类蛋白的MD方法，对此突变体结合一氧化碳（NgbF106LCO）的络合物溶液结构进行了研究。动力学研究发现突变位点(G5)在构成蛋白内部洞穴时发挥了重要的作用，并与血红素存在有静电相互作用，因而突变造成了血红素轻微的向外移动和蛋白内部洞穴的调整。同时，通过对30纳秒时间尺度下动力学模拟的结构分析发现，脑红蛋白的环状区域表现出较高的柔性，尤其是CD区域，不仅具有较高的柔性，而且其局部肽链有形成310螺旋的趋势。这一独特性质可能能为配体结合提供对接位点，也可能与脑红蛋白所推测的酶催化、细胞内信号传导等生理功能有关。 通过本工作的研究与探索，对鼠脑红蛋白的结构功能有了进一步的认识，为揭示其生理功能和潜在的药物开发提供了理论依据。
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