【摘 要】
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白细胞介素-1（Interleukin-1，IL-1）是一个主要的促炎因子，在自身免疫性反应和炎症反应中有着广泛的病理生理功能。通过遗传学和生物化学方法研究，人们发现在IL-1受体(IL-1R)下游信
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白细胞介素-1（Interleukin-1，IL-1）是一个主要的促炎因子，在自身免疫性反应和炎症反应中有着广泛的病理生理功能。通过遗传学和生物化学方法研究，人们发现在IL-1受体(IL-1R)下游信号通路中包含了多个通过接头蛋白分子发生相互作用并组装成为信号复合体的激酶，这些激酶的共同作用最终使转录因子NF-κB(nuclear factorκB)激活。IRAK1(interleukin-1 receptor-activatedprotein kinase1)是参与IL-1介导的信号通路的一个重要的丝氨酸/苏氨酸激酶。在细胞受到IL-1刺激时，IRAK1被招募到受体复合体上并发生蛋白修饰，协助下游通路的信号转导。 IRAK1在IL-1的刺激下发生磷酸化，泛素化并最终走向降解。阻断IRAK1的降解可以抑制IL-1诱导的TAK1依赖的信号通路激活，这表明IL-1诱导的IRAK1降解在激活TAK1(TGF-β activated kinase-1)依赖的信号通路过程中是一个必要步骤。IRAK1在IL-1刺激下发生以K48和K63连接形式生成的多聚泛素链连接的泛素化。尽管Pellino蛋白被证明能够介导IRAK1的K63连接形式的泛素化，负责IRAK1的K48连接形式的泛素化并导致其降解的E3泛素连接酶还没有被发现。本项研究报道了SCF(Skp1-Cullin1-F-box)-β-TrCP复合体是使IRAK1发生K48连接形式的泛素化的E3泛素连接酶。IL-1的刺激诱导了IRAK1与Cullin1和β-TrCP（Beta-transducin repeats-containing proteins）的相互作用。干涉内源的β-TrCP1和β-TrCP2减弱了IRAK1的K48连接形式的泛素化和它的降解。更重要的是，β-TrCP的缺失抑制了TAK1-TRAF6(tumor necrosisfactor-associated factor6)蛋白复合体从细胞膜到细胞质的转位，导致IL-1诱导的TAK1依赖的信号通路被抑制。综合这些研究结果，我们认为E3泛素连接酶SCF-β-TrCP介导的IRAK1降解对于IL-1诱导的TAK1信号通路激活是一个必需的正调控步骤。
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