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本论文采用理论方法，研究昆虫抗冻蛋白TmAFP、鱼类Ⅱ型和鱼类Ⅲ型抗冻蛋白与它们的特异冰面之间的相互作用。使用分子力学(MM)方法优化了AFPs-冰体系的几何构型。采用一系列计算方法，如：半经验分子轨道AM1和PM3方法，高级别量子化学(QM)从头算(HF)和密度泛函(B3LYP)方法，结合分子力学(MM)方法来研究蛋白与冰晶之间的相互作用。得到以下重要结果：
(1)通过对β-螺旋昆虫抗冻蛋白TmAFP与冰{0100}晶面相互识别及作用本质的研究发现：蛋白与冰晶晶格之间的结构匹配性非常重要。TmAFP与冰晶的晶格之间具有非常好的结构匹配性，它们之间存在强的相互识别能力，有利于它们之间有效氢键的形成。正是因为昆虫蛋白TmAFP能够破坏冰晶内部的氢键，使冰晶表面部分被溶解，从而抑制了冰晶的继续生长。
(2)β-螺旋昆虫抗冻蛋白TmAFP是迄今为止发现的结构最规则的蛋白，它由重复的氨基酸序列组成。利用TmAFP结构高度重复的特性，系统地研究了蛋白螺旋环数与冰晶之间相互作用能的关系。我们按照12个残基为一股螺旋的序列(TCTxSxxCxxAx)，构造了一系列不同螺旋数目的模拟蛋白，计算了它们与冰晶之间的相互作用。通过对构造的1～10股螺旋模拟蛋白的系统研究发现：前5股螺旋组成的模拟蛋白与冰晶之间的相互作用能随环数的增加而增大，然后则随模拟蛋白螺旋数目的增加，它们之间的相互作用能趋于定值，甚至降低。由此说明，由7～8股螺旋组成的昆虫抗冻蛋白TmAFP具有最佳的抗冻结构。增加抗冻蛋白的长度并不能增强其与冰晶之间的相互作用及抗冻活性。
(3)对比了昆虫抗冻蛋白与鱼类抗冻蛋白的抗冻活性。从蛋白与冰晶之间的相互作用能、电荷迁移量、相互作用的分子轨道以及对冰晶内部氢键的破坏等方面，进行了系统的对比计算和研究。结果表明：昆虫抗冻蛋白TmAFP与冰晶之间具有相对较大的相互作用能，更多的电荷迁移量以及相互作用轨道。此外，昆虫抗冻蛋白TmAFP与冰晶之间可以形成更多的有效氢键。我们首次采用定量的方法，合理地说明了昆虫抗冻蛋白具有更强抗冻活性的原因。