【摘 要】
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为了增加过度表达HER2/neu的肿瘤细胞对TNF-α的敏感性和提高HER2/neu抗体的肿瘤杀伤效应,我们将抗HER2/neu人源化单链抗体scFvC6.5与人TNF-α融合,构建了免疫毒素scFvC6.5-T
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为了增加过度表达HER2/neu的肿瘤细胞对TNF-α的敏感性和提高HER2/neu抗体的肿瘤杀伤效应,我们将抗HER2/neu人源化单链抗体scFvC6.5与人TNF-α融合,构建了免疫毒素scFvC6.5-TNF-α,完成了该重组蛋白在大肠杆菌中的表达,产率为800μg/L菌液.经过亲和层析和柱复性,融合蛋白的纯度达95％以上.ELISA试验表明scFvC6.5-TNF-α能够特异结合HER2/neu阳性卵巢癌细胞SKOV-3和乳腺癌细胞MCF-7,而不结合HER2/neu阴性的黑色素瘤细胞A-375.MTT试验表明scFvC6.5-TNF-α能够选择性的杀伤SKOV-3和MCF-7细胞,而不影响A-375细胞的生长.同时为了增加过度表达HER2/neu的肿瘤细胞对人可溶性肿瘤坏死因子相关的凋亡诱导配体(sTrail)的敏感性和提高HER2/neu抗体的肿瘤杀伤效应,我们构建了scFvC6.5与人sTrail的融合蛋白scFvC6.5-sTrail.重组子经酶切及测序证明序列正确后,在大肠杆菌BL21(DE3)中进行诱导表达.经SDS-PAGE及Western-blot鉴定,获得高水平包含体表达菌株,产率为700μg/L菌液.对表达产物进行变性、复性及纯化,SDS-PAGE结果显示纯度达95％以上.
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