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微丝网络系统是细胞的基本结构组成部分，对于多种细胞生理学功能的实现起到重要作用。微丝束状结构和微丝网状结构是两类基本的微丝高级结构类型，参与了不同的细胞学过程。这两类微丝高级结构的建立与调控是一个基本的细胞生物学问题，目前并不是十分清楚。已有研究表明多种微丝成束蛋白以及微丝交联因子参与了微丝高级结构的形成，例如fimbrin/plastin家族的一些蛋白可介导微丝束状结构的形成。该家族其他成员是否都具有保守的功能有待研究证明。 本研究以拟南芥fimbrin家族为研究对象，特别以FIM4和FIM5为代表，对该问题展开了研究。结果发现它们产生了具有不同的生化和生物物理性质的微丝结构。利用全内反射荧光显微镜技术(total internal reflection fluorescencemicroscopy)在分子水平对微丝结构的产生过程进行观察，结果发现FIM5介导形成典型的微丝束状结构，而FIM4既可介导微丝束的形成又可介导微丝分支的产生。对它们在烟草花粉管中进行瞬时过量表达的实验证明了它们在体内确实能够产生形态不同的微丝结构。以FIM5功能缺失突变体fim5为材料进行遗传互补实验，结果发现FIM4无法完全取代FIM5在体内的功能，暗示它们产生的特异生化活性具有生物学意义。支持该推测的另外结果是:我们发现拟南芥fimbrin家族中和FIM5生化性质接近的成员更好地互补了fim5突变体花粉中微丝的缺陷。为了阐明这些成员之间功能各异的分子基础，我们对它们的对应结构域进行了互换实验，结果发现CH2结构域在它们的特殊生化性质的产生上具有决定性的作用。有意思的是，前人对拟南芥FIM1核心结构域晶体结构的解析，发现CH2结构域存在两种构象，后来的电镜观察实验进一步发现包含CH2的ABD1结构域的构象具有很强的可变性，但对于这些构象特性的生物学意义并不是很清楚。我们的发现暗示着这些构象的可变性可能在决定fimbrin蛋白的特异生化活性上具有重要意义。与此同时，我们也发现氨基末端（N端）在决定它们的特殊性质上也发挥作用，可能通过调节CH2结构域的空间构象来实现。据此，我们推测CH2和N端结构域协同作用对于FIM4和FIM5不同生化性质的决定起到了重要作用。有意思的是，我们发现这一机制同样适用于拟南芥fimbrin蛋白家族中另外两个生化性质不同的fimbrin成员以及小鼠的plastin蛋白，表明该分子机制具有一定的普遍性。基于这些结果，我们提出了fimbrins/plastins蛋白的CH2和N端结构域相互协调配合调控了其ABD结构域上两个微丝结合位点的空间关系进而使相邻两根微丝以不同角度交联形成微丝高级结构的作用模型。 本研究有助于加深我们对于fimbrin/plastin家族蛋白生化功能的理解，也为探索fimbrins/plastins介导产生微丝高级结构的机制提供了重要的线索。此外，本研究对于理解细胞中复杂的微丝网络系统的建立与调控也具有积极意义。