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结核病是一种由结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis)引起的慢性传染性疾病。据WHO2015全球结核病报告，2014年有960万例新增结核病病例，其中150万例死亡。疫苗是预防和治疗传染性疾病的有效手段，但是长期以来仅有卡介苗(BCG)这一款疫苗批准广泛使用，因此急需安全有效的结核疫苗。在结核分枝杆菌中有4000多个基因编码蛋白质，其中大部分是结构和功能未知的假想蛋白，而对假想蛋白进行研究，有助于进一步加深对结核分枝杆菌和结核病的认识和了解。 本论文所研究的结核分枝杆菌蛋白Rv2327就是一个功能未知的假想蛋白，经过实验室的鉴定是一个潜在的免疫原。在本论文的研究中首先对Rv2327进行了生物信息学分析，并以结核分枝杆菌基因组为模版，构建了Rv2327的原核表达载体，表达并纯化了纯度较高的带有N端His标签的重组蛋白。对重组蛋白进行晶体初筛，在多个条件下都有晶体生长，晶体形态均为针状晶体或簇状针晶。经过多种方法的优化，仅获得了晶体状态相对较好的小晶体，但由于体积太小，并非进行衍射的理想晶体。因此，又尝试了金属Zn2+与蛋白质共结晶，得到了簇状针晶和微晶。由于得到的晶体并不理想，因此也在尝试重新构建重组蛋白进行晶体筛选，希望得到理想的晶体。 由于Rv2327的功能未知，因此在本研究中对其生化功能进行了探索。由于Rv2327蛋白不含芳香族氨基酸，因此经过测定其最大紫外吸收波长为232nm，在溶液中以二聚体的形式稳定存在。对温度较为敏感，容易被多种酶切成不同大小的肽段，不稳定。通过差异荧光扫描实验可知，Rv2327可能会与Zn2+、Cu2+和Mn2+相互作用，但仍需进一步分析鉴定。通过对Rv2327的结构和功能的初步探索，希望能够为进一步解析其结构，深入挖掘其生物学功能提供基础。