【摘 要】
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蛋白质折叠问题是近年来的研究热点,同时它也是当前生物学领域研究的前沿之一,受到越来越多人的关注。蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内一维信息如何转化为三维信息,同时
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蛋白质折叠问题是近年来的研究热点,同时它也是当前生物学领域研究的前沿之一,受到越来越多人的关注。蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内一维信息如何转化为三维信息,同时它还存在重要的应用价值,例如用于折叠病的治疗、蛋白质包涵体的复性等。 分子伴侣通过识别新生肽段折叠过程中暂时暴露的错误结构,从而防止这些表面之间过早的相互作用,阻止不正确的非功能的折叠途径,抑制不可逆聚合物产生,从而促进折叠向正确方向进行。在工业与医药业生产中,分子伴侣可用于帮助化学变性剂变性的包涵体蛋白进行正确折叠,从而提高包涵体蛋白的复性效率。 之前的研究以肌酸激酶(CK)(ATP:Creatine N-phosphotransferaseEC2.7.3.2)为抗原筛选出了六株可以表达肌酸激酶单链抗体(scFv)的菌株。在此基础上,对单链抗体的提纯方法和功能进行了一定探索,重新构建了单链抗体的表达载体,同时使用发酵罐发酵优化培养条件大量表达,使单链抗体的表达量得到了较大提高。为了提高蛋白纯度,使单链抗体和肌酸激酶的结合数据更稳定可靠,在亲和纯化的基础上增加了分子筛纯化步骤,使单链抗体的纯度进一步提高,得到了高纯度的蛋白。之前的研究表明单链抗体具有抑制肌酸激酶在再折叠过程中聚沉的作用,但同时也抑制了肌酸激酶活性的恢复,因此进一步研究了单链抗体在肌酸激酶复性过程中抑制聚合体生成的作用机制,将复性后的含有单链抗体和CK的结合蛋白进行蛋白酶切、电泳和高效液相色谱法(HPLC)分析,进而分析了单链抗体在CK上的结合位点和CK上被保护片段的序列信息。此外本实验还针对之前研究中出现的活性恢复问题,设计实验使单链抗体与肌酸激酶分离,并尝试了两种使抗体和酶分离的方案,结果显示分离后蛋白活性得到部分恢复,较分离前活性有明显提高。
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