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SAG，即唾液凝集素，是唾液中一种分子量为340KD的高度糖基化的蛋白，它与gp340、DMBT1同为dmbt1基因编码，并被证实是同一种蛋白。SAG肽链结构包含13个被相应SID结构间隔的SRCR结构域，其序列相似性高达88-100％；其后是一个短的富含苏氨酸结构(TTT)、第一个CUB结构域、第14个SRCR结构域、一段富含丝氨酸.苏氨酸.脯氨酸区域(STP)、第二个CUB结构域和ZP结构域。SAG/gp340/DMBT1属于B型SRCR超家族成员，可与多种细菌和病毒等病原体结合，例如口腔中的链球菌、幽门螺旋杆菌、流感病毒和HIV，是先天免疫系统的重要组成部分。同时，它们在上皮细胞和干细胞分化中也起重要作用。在SAG抑制HIV-1作用的研究中，已经证实第一个SRCR结构域，即N-SRCR有着与SAG相同的HIV-1抑制作用。为了进一步研究此结构域功能及结构，我们在哺乳动物细胞中重组表达N-SRCR蛋白，并试图找出它与HIV-1相互作用的结合位点，为下一步抗HIV-1药物的研究工作奠定基础。
第一部分实验，我们建立了N-SRCR蛋白的真核表达系统。将已购建好的pTriEx3Hygro-SRCR1-4 map质粒通过脂质体法转入CHO细胞中，通过Hygromycin B筛选出表达N-SRCR蛋白的阳性克隆，通过Western Blot等实验，确定此蛋白为胞内表达。大量培养阳性细胞，将细胞裂解液通过Ni柱纯化，纯化出一定纯度的融合了HSV gD-6xHis标签的N-SRCR蛋白。但由于哺乳动物细胞表达系统本身的不足，以及现有条件的限制，要得到高纯度的蛋白，还需进一步优化实验条件。
第二部分实验，通过氨基酸序列分析，我们将含109个氨基酸的N-SRCR分成含15个氨基酸的多肽，相邻多肽有10个氨基酸重叠，得到20个多肽。分别合成此20个多肽，并将各多肽进行生物素标记后，通过固相ELISA法筛选出可能与HIV-1囊膜蛋白gp120相互作用的多肽。再结合计算机模拟及对接实验，我们选出了P19进行进一步竞争结合实验，发现P19可与HIV-1囊膜蛋白特异性结合，说明P19很可能是N-SRCR抑制HIV-1的重要区域。此结果为N-SRCR抑制HIV的机制研究及下一步药物研究的可能性提供了有力的依据。