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小分子热休克蛋白(sHsp)是一种分布广泛、性质各异的分子伴侣蛋白，它们能够通过组织蛋白聚集和对抗细胞凋亡而对细胞的生存和死亡的平衡有所贡献。在秀丽隐杆线虫的所有小分子热休克蛋白中，小分子热休克蛋白17.5a是功能所知最少的一个。本文呈现有关自由生活的线虫纲动物一秀丽隐杆线虫小分子热休克蛋白家族一员Hsp17.5a的研究数据。线虫的Hsp17.5a蛋白在大肠杆菌中重组表达并获得提纯。这个蛋白在体内形成一个大的寡聚体，电镜分析结果表明其是种球形寡聚体结构。在分析此种低分子量热休克蛋白在热胁迫的潜在功能的过程中，我们发现线虫sHsp17.5a在大肠杆菌中表达的可溶性经过42℃热胁迫比37℃培养有所提高。像别的小分子伴侣蛋白一样，sHsp17.5a可以在体内或体外作为分子伴侣，阻止变性(或部分变性)蛋白的聚集。在以胰岛素作为底物，观察sHsp17.5a阻止DTT诱导的胰岛素聚集时，显示在30℃该蛋白是一个更有效的分子伴侣。SHsp17.5a和底物的复合物依赖于sHsp17.5a和底物的0.1:1质量计量比。细菌细胞会在58℃裂解，然而体内有线虫sHsp17.5a蛋白积累的细菌细胞能够在从37℃转移到58℃后展现别对照组更高的生存力。SDS-PAGE分析对比IPTG诱导和没有诱导的两种细胞破碎物的结果暗示这种体内的报许效应是由于重组sHsp17.5a帮助胞质可溶蛋白保持它们的天然构想的能力。SHsp17.5a在线虫体内会在热激条件下上调。最后我们考察了温度对sHsp17.5a寡聚机构的影响，即在温度升高的情况下sHsp17.5a的寡聚体会解聚。