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LSP1蛋白表达于人和鼠的白细胞，内皮细胞等细胞中，作为白细胞的特异性表达的蛋白标记。LSP1也广泛异常表达于白血病和淋巴系肿瘤等疾病中，特别是在B细胞来源的肿瘤和霍奇金淋巴瘤的细胞中普遍呈现高表达。乳腺癌突变敏感位点高通量筛选发现，Lspl的单核苷酸突变rs3817198被认为是乳腺癌的标志之一。尽管上述发现提示了LSP1与肿瘤关系密切，但其作用和机制几乎完全不清楚。
LSP1蛋白序列包括F-actin结合位点和Ca2+结合位点，并证实可与细胞骨架微丝蛋白相互结合的蛋白。LSP1参与调节中性粒细胞，巨噬细胞的迁移和趋化，调节血管内皮细胞的细胞形态和通透性，在炎症反应中起到至关重要的作用。并且LSP1参与了B淋巴细胞的凋亡和Dendriticcell对病原的识别和传递，在免疫系统中也起到一定的作用。
多发性骨髓瘤是B细胞来源的血液肿瘤。前期研究提示，LSP1可能通过对NF-κB信号通路的调节，参与诱导了对Bortezomib的抗药性。本研究中进一步发现和证实，LSP1可与NF-κB信号通路中主要成份IKKα/β相互作用，抑制IKKα/β聚集到细胞膜，从而抑制了NF-κB信号通路的活化。对NF-κB信号通路的分析发现，LSP1促进了NF-κBp52蛋白入核，但对NF-κBp65/p50影响不显著，提示LSP1可能特异性的参与多发性骨髓瘤中NF-κB非传统信号通路的活化。
本研究发现LSP1与IKKα/β相互作用并抑制其聚集到细胞膜上，从而抑制NF-κB信号通路活化及其调控基因的转录，揭示了LSP1参与NF-κB信号通路调解的作用和可能机制。