【摘 要】
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为了获得高特异性的溶栓药物,将RGDS和GPRP作为双专一性的导向小肽分子插入到低分子量尿激酶原(scu-PA-32K,Leu144~Leu411)N端,同时为了提高低分子量尿激酶原的半衰期和增加
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为了获得高特异性的溶栓药物,将RGDS和GPRP作为双专一性的导向小肽分子插入到低分子量尿激酶原(scu-PA-32K,Leu144~Leu411)N端,同时为了提高低分子量尿激酶原的半衰期和增加对PAI-1抑制及凝血酶灭活的抗性,删除了编码尿激酶原151~157位(Lys-Thr-Leu-Arg-Pro-Arg-Phe)和179~184位(Arg-His-Arg-Gly-Gly-Ser)氨基酸的核苷酸,从而构建了一种新型的溶栓分子--尿激酶原突变体GZ1-sPA.为了获得有活性的重组表达产物,尝试了大肠杆菌E. coli和毕赤巴斯德酵母表达系统来对尿激酶原突变体GZ1-sPA进行重组表达,并在大肠杆菌中获得成功表达.在大肠杆菌表达系统中,构建了GZ1-sPA基因的C端融合6×His亲和标签的原核表达载体pET21b-GZ1-sPA,筛选出稳定表达的菌株BL21(DE3)pLysS.与此同时,还构建了GZ1-sPA基因的融合表达质粒pTRX-GZ1-sPA,融合蛋白的表达量高,达到40％以上,融合蛋白切割后在纤维平板上显示出纤溶活性.pET21b-GZ1-sPA表达体系的重组蛋白以包涵体形式存在,SDS-PAGE上显示分子量约为31KD,Western blot检测证明重组蛋白可与抗尿激酶的单克隆抗体发生特异性结合.表达产物用盐酸胍溶解后,在Ni<2+>亲合层析柱上复性,经一步分离纯化后,纯化产物在纤维蛋白板上表现出较好的纤溶活性.抗血小板聚集实验证明它可以起到显著的抗活化血小板聚集的作用.实验结果证明尿激酶原突变体GZ1-sPA同时具备溶栓和抗凝功能,是一种很有发展潜力的溶栓分子,但进一步的验证性的体外实验和体内实验尚待进行.
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