【摘 要】
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蛋白氧化对于蛋白的理化性质具有重要影响,是食品领域的研究热点.本文以马鲛鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MFP)为研究对象,考察了羟自由基氧化体系中不同H2O2浓
【机 构】
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大连工业大学食品学院国家海洋食品工程技术研究中心 辽宁大连116034
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛
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蛋白氧化对于蛋白的理化性质具有重要影响,是食品领域的研究热点.本文以马鲛鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MFP)为研究对象,考察了羟自由基氧化体系中不同H2O2浓度(1,4,8,16 mmol/L)不同氧化时间(2,4,6h)对蛋白羰基、巯基、表面疏水性、溶解度、二酪氨酸含量与流变特性的影响.试验结果表明：随着H2O2浓度及氧化时间的增加,蛋白质的SDS-PAGE电泳图浓缩胶上部聚集物明显增多,同时分离胶上部的聚集物和肌动蛋白降低,氧化程度加深.MFP中羰基值、二酪氨酸含量随氧化程度的增强也呈增加趋势.当H2O2浓度为16 mmol/L氧化6h时,羰基值为4.34 μmol/g protein,增加42％；二酪氨酸含量到达9.02 A.U.增加,285.2％.总巯基、溶解度呈负相关.总巯基由28.77μmol/g protein降至12.91 μmol/g protein,溶解度则由73％降至67％.H.0.浓度为1mmol/L时表面疏水性在2,4h达到最高值,随后呈下降趋势,主要由蛋白再折叠及多聚物的生成引起.氧化MFP浓度为20 mg/mL时,在45-50℃间有一流变特性转折点,随着氧化强度的增强,储能模量在逐渐降低,且均低于未氧化MFP.
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