人源蛋白质二硫键异构酶氧化态和还原态的晶体结构研究

来源 :2013年第四届全国“跨学科蛋白质研究”学术讨论会 | 被引量 : 0次 | 上传用户：hgs061268109

【摘要】

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　　蛋白质二硫键异构酶(protein disulfide isomerase,PDI)是负责内质网内蛋白质氧化折叠的关键分子,具有巯基氧化还原酶活力和氧化还原调节的分子伴侣活力.我们首次解析了

【作者】

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王超李薇任锦启房靖淇柯慧敏龚为民冯巍王志珍

【机构】

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中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101;中国科学院大学,北京100049中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101

【出处】

：

2013年第四届全国“跨学科蛋白质研究”学术讨论会

【发表日期】

：

2013年10期

【关键词】

：

蛋白质二硫键异构酶蛋白质氧化折叠氧化还原晶体结构

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　　蛋白质二硫键异构酶(protein disulfide isomerase,PDI)是负责内质网内蛋白质氧化折叠的关键分子,具有巯基氧化还原酶活力和氧化还原调节的分子伴侣活力.我们首次解析了包含所有四个硫氧还蛋白结构域abb xa)的人源PDI (hPDI)处于还原态(2.5 (A))及氧化态(2.9 (A))的晶体结构.

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