【摘 要】
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本文采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)对从刺参(Stichopus japonicus)体壁中所提取的胶原粗纤维(CCF)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)分别进行表征,并对其二级结构的热稳定性进行对
【机 构】
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大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心,大连 116034
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十届年会暨第七届中美食品业高层论坛
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本文采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)对从刺参(Stichopus japonicus)体壁中所提取的胶原粗纤维(CCF)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)分别进行表征,并对其二级结构的热稳定性进行对比研究。结果表明,所提取的CCF和PSC均在3500-3100 cm-1处存在N-H伸缩振动吸收峰,1700-1600cm-1,1600-1500 cm-1,1330-1220 cm-1处存在酰胺Ⅰ带,酰胺Ⅱ带,酰胺Ⅲ带构象吸收峰。采用差谱和二维相关光谱法对酰胺Ⅰ带进行分析,发现CCF和PSC升温过程的二维红外同步光谱在1657-1648 cm-1均存在响应值较高的自动峰及交叉峰,说明α-螺旋结构对温度变化敏感,CCF的α-螺旋结构在加热温度超过40℃时变化明显,PSC的α-螺旋结构在加热温度超过30℃时变化明显。
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