【摘 要】
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人白细胞介素-2(IL-2)的126Gln是一个保守氨基酸,将126Gln突变为Asp后,测定了这一突变体与白细胞介素-2受体(IL-2R)不同亚基组合的结合能力,结果表明,突变体 126Asp-IL-2与 I
【机 构】
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中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所 上海 200031,上海 200031,上海 200031,上海 200031
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人白细胞介素-2(IL-2)的126Gln是一个保守氨基酸,将126Gln突变为Asp后,测定了这一突变体与白细胞介素-2受体(IL-2R)不同亚基组合的结合能力,结果表明,突变体 126Asp-IL-2与 IL-2Rα βγ复合体可表现出较高的亲和力,与 IL-2 α,β复合体亲和力正常,而与 IL-2Rβγ复合体不具备亲和力.由此证实126Gln是人 IL-2与 IL-2Rγ亚基结合的残基.
126Gln of human interleukin-2 (IL-2) is a conserved amino acid. After 126Gln was mutated to Asp, the binding of this mutant to different subunit combinations of interleukin-2 receptor (IL-2R) The results showed that the mutant 126Asp-IL-2 and IL-2Rαβγ complex showed high affinity, with normal affinity with IL-2α, β complex, but not with IL-2Rβγ complex. It was thus confirmed that 126Gln is the residue of human IL-2 binding to the IL-2Rγ subunit.
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