【摘 要】
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最近,Rees等相继发表了Mo-Fe蛋白0.22和0.27nm分辨率的晶体结构分析结果,揭示了固氮酶金属活性中心FeMo-辅基的结构图象,其中Mo原子处在一端的角落位置上,并且同高柠檬酸的羟
【机 构】
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厦门大学化学系,厦门大学化学系,厦门大学化学系 厦门361005,厦门361005,厦门361005
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最近,Rees等相继发表了Mo-Fe蛋白0.22和0.27nm分辨率的晶体结构分析结果,揭示了固氮酶金属活性中心FeMo-辅基的结构图象,其中Mo原子处在一端的角落位置上,并且同高柠檬酸的羟基和羧基形成双齿配位.考虑到自然界中钒可取代钼成钒固氮酶,为了了解高柠檬酸在金属酶活性中心中的作用,本文报道含羟基和羧基双齿配位的二聚柠檬酸氧钒(V)配合物Na_2(NH_4)_4[VO_2(cit)]_2·6H_2O(H_4cit=柠檬酸)的合成、光谱和结构.
Recently, Rees et al. Published the crystal structure analysis results of 0.22 and 0.27 nm resolution of Mo-Fe protein, revealing the structural image of the FeMo-prosthetic group of the active center of the nitrogenase, in which Mo atoms are located at the corner positions of one end, And the bidentate coordination with hydroxyl and carboxyl groups of high citric acid.According to the nature of vanadium can replace molybdenum into vanadium nitrogenase, in order to understand the role of high citric acid in the active center of metalloenzyme, reported herein with hydroxyl and carboxyl bidentate Synthesis, Spectra and Structure of Coordination Complex of Vanadyl Vanadium (V) Complex with Na_2 (NH_4) _4 [VO_2 (cit)] _2 · 6H_2O (H_4cit = Citric Acid)
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