嗜热芽孢杆菌蛋白酶HS08的分离纯化研究

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从高温土壤中分离得到的一株产耐热中性蛋白酶的嗜热芽孢杆菌,该菌分泌的胞外蛋白酶粗酶液经80%饱和度硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析和Superdax75凝胶层析分离纯化后,纯化倍数提高4.36倍,得率为5.3%,经SDS-PAGE电泳测得其分子量为30.6kDa。酶的最适温度与pH实验表明,该酶最适温度为65℃、最适pH为7.5,并且该酶在50℃时表现出1h以上的稳定性。该蛋白酶的活性受到丝氨酸族蛋白酶专~性抑制PMSF和金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,Zn^2+
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