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目的
获得大量完整的重组乙肝病毒（HBV）preS1多肽纯品，以利于preS1功能与免疫学性质的研究。
方法比较不同表达载体及不同的培养、诱导和纯化条件，最大限度地使表达产物免受大肠杆菌蛋白酶的降解。
结果分析不同长度preS1基因在两种不同载体，两种表型宿主菌中表达产物的状况，可看出在preS1第56和64位氨基酸之间存在两个E. coli蛋白酶切割点。用pQe-9载体和M15（pREP4）宿主菌，IPTG诱导1～2小时以Ni-NTA琼脂糖柱在变性条件下纯化，能获得10mg/L以上具有良好免疫学活性的电泳纯preS1蛋白。
结论缩短诱导时间、用一步法在变性条件下纯化表达产物可获得无明显降解的preS1完整蛋白。