【摘 要】
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抗原结合部位亲和力是其组成氨基酸理化特性、结构特征的集中体现。CDR-H3位于抗体的抗原结合部位中心,构象多变。本研究从人抗体CDR-H3的氨基酸分布序列信息入手,同时选取12
【机 构】
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中国药科大学生命科学与技术学院,南京市鼓楼医院血液科,
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抗原结合部位亲和力是其组成氨基酸理化特性、结构特征的集中体现。CDR-H3位于抗体的抗原结合部位中心,构象多变。本研究从人抗体CDR-H3的氨基酸分布序列信息入手,同时选取12个FDA已批准上市的治疗性抗体药物来分析抗体CDR-H3区段的结构特点。结果显示人H3区段最高分布频率长度为12,出现概率最高的氨基酸为Tyr,Tyr、Trp、Ser、Thr、Gly 5种氨基酸有助于抗原结合部位构象的形成;所选取的抗体药物CDRH3区段的长度n∈[7,14],Base区域构象均隶属于K构型,β-发夹结构氢键分布变化各异,其中芳香族氨基酸侧链和带电氨基酸分布对抗原结合具有重要促进作用。
The affinity of the antigen binding site is a concentrated expression of the physicochemical properties and structural features of its amino acids. CDR-H3 is located in the center of the antigen-binding site of the antibody, conformational change. In this study, the sequence of amino acid sequence of human antibody CDR-H3 was used. At the same time, 12 FDA-approved therapeutic antibody drugs were selected to analyze the structural characteristics of CDR-H3. The results showed that the highest frequency of human H3 segment was 12, and the five amino acids with the highest probability of occurrence were Tyr, Tyr, Trp, Ser, Thr and Gly, which contributed to the formation of antigen binding site. The selected antibody drug CDRH3 The lengths of the segments n ∈ [7,14] and the conformations of the Base region all belong to the K configuration, and the distribution of the hydrogen bonds in the β-hairpin structure varies. The aromatic amino acid side chains and the distribution of charged amino acids play an important role in antigen binding .
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