固氮酶固氮活性中心的结构模型及其演化

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近年来,固氮酶催化的生物固氮作用和它的化学模拟,引起了国内外生物化学和化学工作者的重视。本文从结构化学和过渡金属原子簇化合物化学的角度,根据以前初步定性理论分析得出的双氮分子实现充分络合活化的结构条件,提出的固氮酶固氮活性中心的钼铁四核混合原子簇所谓“H型网兜”结构模型,并结合着国际上最新重要实验研究成果,提出了由两个H型网兜结构背靠背地偶联起来、和配上两个Fe原子的F型孪合体结构模型 In recent years, nitrogenase-catalyzed biological nitrogen fixation and its chemical simulation, has attracted the attention of biochemical and chemical workers at home and abroad. In this paper, from the perspective of chemical chemistry of chemical structure and transition metal cluster compounds, based on the preliminary qualitative analysis of the theoretical results obtained before dinitrogen molecules to achieve the full complex activation of the structural conditions, nitrogen fixation activity of nitrogen fixation enzyme center of the ferromolybdenum nuclear clusters The so-called “H-net pocket” structural model, combined with the latest international experimental results, proposed by the two H-shaped net pocket structure coupled back to back, and with two Fe atoms F-twin structure model
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