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目的:分析BR3胞外区保守结构域附近刚性区域在BR3结合BAFF过程中的作用。方法:将BR3胞外区分成包含Dx L结构域的BR3-1和其C端相邻的BR3-2,构建BR3-1-Fc和BR3-2-Fc重组质粒。将正确的BR3-1-Fc和BR3-2-Fc重组子转入大肠杆菌BL21中,诱导表达,并用蛋白A凝胶亲和层析柱纯化获得相应蛋白。ELISA检测其结合BAFF,BR3-1/2小肽对BR3-1-Fc与BAFF结合活性的影响。结果:表达纯化出纯度高达90%的BR3-1-Fc和BR3-2-Fc融合蛋白。融合蛋白可与