【摘 要】
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[目的]在大肠杆菌中表达HPV16E7-HSP70融合蛋白并进行纯化和复性,为进一步研究HPV16E7-HSP70融合蛋白抗喉癌免疫活性奠定基础。[方法]用构建的原核表达质粒pET28aHPV16E7-HSP
【机 构】
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上海交通大学附属第一人民医院,第二军医大学附属长征医院,
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[目的]在大肠杆菌中表达HPV16E7-HSP70融合蛋白并进行纯化和复性,为进一步研究HPV16E7-HSP70融合蛋白抗喉癌免疫活性奠定基础。[方法]用构建的原核表达质粒pET28aHPV16E7-HSP70转化大肠杆菌BL21,异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导蛋白表达;通过超声波裂解细菌,高浓度尿素裂解包涵体和Ni2+离子金属螯合亲和层析纯化目的蛋白;并对融合蛋白进行复性;用SDS-PAGE及WesternBlot进行分析鉴定。[结果]SDS-PAGE分析显示有分子量约为90kD的融合蛋白表达,表达产物以包涵体形式存在,表达量可达30%;纯化后目的蛋白的纯度达到95%;经WesternBlot鉴定复性后的融合蛋白能与抗HPV16E7抗体、抗HSP70抗体特异性结合。[结论]HPV16E7-HSP70融合蛋白能够在体外大肠杆菌中表达获得。
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