【摘 要】
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用一种简便有效的方法,从130g成人心室肌中先提职心肌肌球蛋白纯品318mg,再从中进一步分离和纯化得到肌球蛋白轻链18mg。纯化肌球蛋白轻链的核酸含量<0.01%,基本不含有肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋
【机 构】
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徐州医学院生物化学与分子生物学研究中心
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用一种简便有效的方法,从130g成人心室肌中先提职心肌肌球蛋白纯品318mg,再从中进一步分离和纯化得到肌球蛋白轻链18mg。纯化肌球蛋白轻链的核酸含量<0.01%,基本不含有肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白及其它蛋白。SDS-PAGE显示,人肌球蛋白轻链1和轻链2的分子量为24kD和20kD。纯化猪心肌球蛋白的Ca2+-ATP酶活性为0.46μmolPi/mg/min,其分离后的轻链亚基则无此活性。本文对人和猪的心室肌肌球蛋白轻链的电泳行为进行了分析。
In a simple and effective way, the first pure myocardial myosin product, 318mg, is obtained from 130g adult ventricular muscle and further isolated and purified to give a myosin light chain of 18mg. The purified myosin light chain contains <0.01% nucleic acid, essentially free of actin, tropomyosin, troponin and other proteins. SDS-PAGE showed that the molecular weights of human myosin light chain 1 and light chain 2 are 24 kD and 20 kD. The activity of Ca2 + -ATPase in purified porcine myocardium was 0.46μmolPi / mg / min, while the isolated light chain subunit had no such activity. The electrophoretic behavior of myosin light chain of human and pig ventricular myocytes was analyzed in this paper.
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