【摘 要】
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将肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)基因ldh克隆至载体pETDuetTM-1,构建重组表达载体pETldh(6394 bp)并转化到Escherichia coli BL21(DE3)中实
【机 构】
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浙江科技学院生物与化学工程学院,浙江 杭州 310023韩国忠北大学食品科学与工程专业,韩国 忠清北道 清州 28644;
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将肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)基因ldh克隆至载体pETDuetTM-1,构建重组表达载体pETldh(6394 bp)并转化到Escherichia coli BL21(DE3)中实现表达.经Ni-NTA柱亲和层析得到较纯的重组LDH,进行酶学性质研究.结果表明,LDH的蛋白分子质量为37?kDa,最适pH值为7.0,温度40?℃.在最适酶活力测定条件下,LDH比活力为67.45?U/mg,也证实该酶是转化丙酮酸为D-乳酸的D-LDH.此外,LDH对丙酮酸和还原态烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的Km分别为1.27?mmol/L和0.48?mmol/L,对丙酮酸的Kcat和Kcat/Km分别为421?s-1和3.31×105?L/(mol·s).除将丙酮酸作为底物外,对草酰乙酸和苯丙酮酸也具有较强的催化能力.本研究结果为利用肠膜明串珠菌生产乳酸和苯乳酸提供一定理论依据.
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