论文部分内容阅读
目的:探索重组人血红蛋白的纯化方法。方法:将α、β珠蛋白串联基因克隆进pBV220表达载体。获得了高效表达,表达产物达细菌总蛋白的20%左右,该表达产物以包涵体形式存在。包涵体经洗涤后,用8mol/L尿素溶解,先用Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换纯化后,又经Sephacryl-100凝胶过滤纯化。结果:经两步纯化后重组人血红蛋白的纯度达90%左右。纯化产物经复性,具有与氧结合的能力。结论:成功地得到人重组血红蛋白纯化方法。