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目的 制备重组可溶性截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白 （MAGP）, 并验证其抗原性.方法： PCR扩增MAGP截短片段MAGP40-289、 MAGP148-526、 MAGP240-526和MAGP258-526, 克隆至原核表达载体pET-32a并转化至大肠杆菌进行诱导表达, 经亲和层析、 阴离子交换层析获得纯度良好的可溶性截短蛋白抗原, 利用ELISA试验对该蛋白的抗原性进行验证.结果： 截短抗原MAGP240-526在大肠杆菌中可溶性表达良好, 表达量约17 mg/L; Western印迹显示该抗原能