【摘 要】
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应用PCR技术扩增P选择素lectin基因 ,克隆入pET42b (+)载体 ,测序验证后在大肠杆菌BL2 1中表达了lectinC端融合 6×His蛋白 ,表达产物经Ni2 + NTAsuperflow亲和柱纯化 ,纯度
【机 构】
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应用PCR技术扩增P选择素lectin基因 ,克隆入pET42b (+)载体 ,测序验证后在大肠杆菌BL2 1中表达了lectinC端融合 6×His蛋白 ,表达产物经Ni2 + NTAsuperflow亲和柱纯化 ,纯度可达 90 %以上 ,得率为 0 9mg/ 10 0ml,其表达量达到总菌体蛋白的 15 %。SDS PAGE和Western印迹试验显示 ,表达产物相对分子质量为 130 0 0。
The lectin gene of P-selectin was amplified by PCR and cloned into pET42b (+) vector. After sequencing validation, the lectin C-terminal fusion 6 × His protein was expressed in E. coli BL21. The expressed product was purified by Ni2 + NTA superflow affinity column and the purity Up to 90%, the yield was 0 9mg / 10 0ml, its expression reached 15% of total bacterial proteins. SDS PAGE and Western blotting showed that the relative molecular mass of the expressed product was 130 000.
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