【摘 要】
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为研究N-糖基化对里氏木霉β-甘露聚糖酶（β-mannanase，Man1）在毕赤酵母GS115中异源表达的影响，采用定点突变的方法，将Man1上3个N-糖基化修饰位点（N131、N158和N329）上的天冬酰胺用
【机 构】
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天津科技大学生物工程学院,天津食品安全低碳制造协同创新中心
【基金项目】
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天津科技大学青年教师创新基金项目(2014CXLG10);工业发酵微生物教育部重点实验室暨天津市工业微生物重点实验室(天津科技大学)开放基金项目(2014IM101);天津市自然科学基金重点项目(16JCZDJC31800)
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为研究N-糖基化对里氏木霉β-甘露聚糖酶（β-mannanase，Man1）在毕赤酵母GS115中异源表达的影响，采用定点突变的方法，将Man1上3个N-糖基化修饰位点（N131、N158和N329）上的天冬酰胺用中性谷氨酰胺取代。结果发现，N-糖基化位点的突变对Man1的转录水平无明显影响，突变后获得的Man1表观分子质量有轻微下降，与Man1相比，3个突变体N131、N158和N329的甘露聚糖酶活力分别降低了85.43%和79.48%和16.3%；而热稳定性分别提高了7.87%、13.5%和15.3
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