海参溶菌酶C端多肽的异构肽酶活性

• 作 者: 牛庆昌 李成 梁雯婧 马俊 随瑞瑞 张洋 丛丽娜
• 机 构: 大连工业大学生物工程学院
• 出 处: 大连工业大学学报
• 发表日期: 2016年3期
• 关键词: 海参 溶菌酶 异构肽酶 活性位点 sea cucumber lysozyme isopeptidase catalytic site
• 基金项目: 海洋公益性行业科研专项项目（201405003-3）, 辽宁省高等学校重大科技平台专项项目（LT2011008）, 辽宁省教育厅一般项目（L2014217）

海参溶菌酶C端多肽与5种异构肽酶的氨基酸残基序列比对发现,其具有较高同源性,维持异构肽酶活性的两个关键位点组氨酸（His）和丝氨酸（Ser）也高度保守。水解底物L-γ-Glu-pNA生成4-硝基苯胺的实验结果表明,C端多肽具有异构肽酶活性。丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF能有效破坏蛋白酶活性,表明Ser是异构肽酶rSjLys-C的关键活性位点,即rSjLys-C属于丝氨酸蛋白酶。确定最适催化条件为37℃、pH 7.4、NaCl 50 mmol/L。rSjLys-C的酶促反应动力学参数Vmax为1.446