双胸蚓纤溶酶的分离纯化及性质研究

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通过选择性热变性、大豆胰蛋白酶抑制剂 - Sepharose4B亲和层析、DEAE-纤维素离子交换层析和 Arg- Sepharose 4B亲和层析 ,从双胸蚓中分离纯化得到具有强烈纤溶活性的酶组分。经 PAGE检定为单一谱带 ,分子量约为 32 k D,等电点约 3.3。该酶组分具有热稳定性 ,p H稳定性和宽的最适 p H范围 ,能被 TI及 PMSF抑制 ,不被 PCMB抑制 ,属丝氨酸蛋白酶 By selective thermal denaturation, soybean trypsin inhibitor - Sepharose 4B affinity chromatography, DEAE-cellulose ion exchange chromatography and Arg-Sepharose 4B affinity chromatography, isolated and purified from the double-thorax to have a strong fibrinolytic activity Enzyme components. PAGE by a single band, molecular weight of about 32 k D, isoelectric point of about 3.3. The enzyme component has thermal stability, pH stability and wide optimum pH range, can be TI and PMSF inhibition, not by PCMB inhibition, serine protease
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