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为在大肠杆菌中融合表达汉滩病毒囊膜糖蛋白G1与NP含主要抗原位点的片段. 将汉滩病毒76-118株S基因编码区5′端约0.7 kb的片段与M基因编码G1的片段连接,克隆入pGEX-4T2,构建嵌合基因原核表达载体pGEX-4T2-S 0.7G1,在大肠杆菌XL1-Blue中诱导GST-S0.7G1融合蛋白的表达.表达产物用ELISA和Western blot进行鉴定. 限制性内切酶酶切鉴定证明,成功构建了嵌合原核表达载体pGEX-4T2-S0.7G1.经IPTG 诱导后,ELISA活性测定结果表明,该融合蛋白可与抗汉坦病毒NP mAb特异性结合.Western blot结果显示,诱导出相对分子质量(Mr)大于1×105的S0.7G1与GST的融合蛋白,并有一系列大小不等的可与抗汉坦病毒NP mAb特异性结合的蛋白带. 获得具有特异性结合活性的融合蛋白GST-S0.7G1,为汉滩病毒基因工程疫苗的研制奠定了基础.