【摘 要】
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在真核生物中，核小体是染色质基本的结构单元。核小体乃至染色质更高级结构的形成压缩了基因组DNA而使其形成了更为紧密的结构。这使得基因转录、DNA重组、DNA损伤后修复、DNA
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在真核生物中，核小体是染色质基本的结构单元。核小体乃至染色质更高级结构的形成压缩了基因组DNA而使其形成了更为紧密的结构。这使得基因转录、DNA重组、DNA损伤后修复、DNA复制等过程受到了阻碍。为了使这些生命活动得以顺利进行，真核细胞采取了非常精细的调控措施。这些调控措施形成了一个非常复杂的相互作用网络，而核小体便是这个网络的焦点。对蛋白质与核小体的相互作用进行结构生物学研究可以加深人们对这个相互作用网络的了解。 人源巨细胞病毒侵染宿主细胞早期表达的immediate early1(IE1)蛋白可以与宿主细胞有丝分裂中凝缩的染色质结合。它C端的chromatin-tethering domain(CTD)与核小体有特异的相互作用。应用X射线晶体学的方法解析了IE1CTD与核小体核心颗粒(NCP: nucleosome core particle)的复合体结构。在该结构中，IE1CTD以一种新的模式结合在了核小体表面的“acidic patch”上。进一步的生化实验结果显示IE1CTD与核小体结合可以破坏染色质的更高级结构，而使染色质处于相对松散的状态。这一研究结果使我们对病毒蛋白如何通过影响宿主染色质结构及宿主基因表达来侵染宿主有了直观的认识，也对染色质高级结构调控的机理有了更深入的理解。 酿酒酵母的Sir3蛋白在交配型位点(HM loci)和端粒处的基因沉默中扮演着重要的角色。Sir3 N端的bromo-adjacent homology(BAH)结构域可以与核小体特异地相互作用，这一相互作用对Sir3的基因沉默功能至关重要。Sir3 N端的第一个氨基酸残基在酵母细胞中会被乙酰化修饰，该N端乙酰化的缺失会影响相关染色质区域的沉默。并已有生化实验结果显示Sir3的N端乙酰化修饰可以加强Sir3BAH与核小体的相互作用。应用X射线晶体学的方法解析了N端乙酰化的Sir3BAH结构域与核小体复合物的晶体结构。结构分析表明乙酰化的Sir3 Ala2残基并没有与核小体发生直接的相互作用，而是扣回并结合到了Sir3BAH自身的一个疏水口袋中，并通过稳定旁边的一个与核小体相互作用loop的构象加强了Sir3BAH与核小体的结合。这一结果阐明了N端乙酰化修饰提高Sir3BAH与核小体相互作用的结构基础和分子机理，并为真核生物普遍存在的蛋白质N端乙酰化修饰所具有的生物学意义给出了一个很好的阐释。
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