【摘 要】
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环核苷酸结合蛋白在各类生物细胞中广泛存在，是细胞信号转导系统中重要的组成部分，参与调控细胞内很多重要生命活动。我们解析了布鲁氏杆菌类环核苷酸结合蛋白cyclicnucleotide
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环核苷酸结合蛋白在各类生物细胞中广泛存在，是细胞信号转导系统中重要的组成部分，参与调控细胞内很多重要生命活动。我们解析了布鲁氏杆菌类环核苷酸结合蛋白cyclicnucleotide-binding-like protein(CNB-L)分辨率为2(A)的晶体结构，发现其具有典型的环核苷酸结合结构域。在所得晶体结构中，CNB-L以同源二聚体的形式存在，但其C末端约30个氨基酸在结晶过程中缺失。通过与其同源结构进行结构对比，我们发现当CNB-L以二聚体形式存在时其潜在配体结合部位被其相邻分子氨基酸残基Glu17的侧链所占据，阻碍配体分子的正常结合。通过与蛋白激酶PKA、PKG进行进一步的序列和结构比对分析，并结合功能实验，我们推测CNB-L可能能够与cGMP的发生特性结合。 另外，我们还对大肠杆菌内膜转运蛋白SbmA进行了表达、纯化和结晶以及进一步的晶体优化，收取了部分X射线衍射数据并对其进行了初步的X射线晶体学研究。SbmA被认为在抗菌肽自细菌细胞外向胞内转运过程中发挥了重要作用，然而其生理学意义仍有待更进一步的研究。 最后，我们解析了革兰氏阳性菌Dietzia sp中转录调节因子AlkX的晶体结构。Dietzia sp是研究生物降解石油污染的模式菌株，其中AlkX主要负责AlkB型烷烃羟化酶AlkW1的转录调控，而后者已被确定可以降解中长链的烷烃（C14-C32）。我们成功解析了分辨率为3.1(A)的AlkX晶体结构，发现其以同源二聚体的形式发挥其生理功能。AlkX分子由DNA结合结构域和配体结合结构域两部分组成，其N端DNA结合结构域具有在DNA结合蛋白中典型的HTH模体。同时，我们在所得晶体结构的配体结合口袋部位发现了疑似天然配体的电子密度，并对AlkX的配体结合与结构变动机制加以讨论。
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