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机体的免疫系统是重要而且被精确调控的，以维持机体对异物的清除和对自身的耐受。为了达到这样的目的，机体通过细胞表面定位或分泌的一系列受体、配体之间的相互作用来激活下游的细胞信号通路来完成免疫反应。一方面防御外来感染和恶化，另一方面也调控免疫反应防止过度活化来维持自身的稳态。因此，T细胞和自然杀伤细胞细胞(NK)表面的受体分子一直就备受关注，例如TCR、CD8/CD4、共刺激分子CD28、CTLA4；KIR、CD94/NKG2等等。这些受体分子结合靶细胞上的配体或相关蛋白，包括MHC、CD80、CD86等，来行使各自的功能。研究这些受体一配体之间的相互作用对于全面理解免疫系统进而最终人为干预T细胞和NK细胞的功能有重要意义。
人白细胞免疫球蛋白样受体(LIR/LILR)或免疫球蛋白样转录子(ILT)就是这样一类包含激活型受体和抑制型受体的蛋白家族，包含13个成员，其中一些成员与MHC分子结合。与KIR所不同的是，ILT不仅存在于NK细胞表面，还在T细胞、单核细胞、树突状细胞(DC)、B细胞等细胞表面表达。ILT通过传导抑制性或刺激性信号发挥广泛的免疫调节作用，在抑制杀伤性免疫细胞的杀伤活性，调节树突状细胞与T细胞之间的信号交流，调节B细胞的激活阈，参与树突状细胞的抗原俘获以及防止母亲NK细胞对胎儿组织的攻击等方面均具有重要的生物学意义。
之前的研究已经清楚的揭示了ILT受体家族中抑制型受体结构和功能，ILT2/HLA-A2、ILT4/HLA-G、ILT2/UL18等结合复合物的结构阐明清楚，然而对于ILT激活型受体还所知甚少。按照与ILT2与HLA-A2结合的位点氨基酸的同源性将ILT家族分为“Group1”和“Group2”。尽管ILT1属于“Group1”成员，与ILT2，ILT4氨基酸序列高度同源，但是实验证明ILT1并不和MHC分子或其类似物结合，期望通过对其结构的解析来回答这个问题。
然而，ILT1体外纯化中多聚体的形成和单体的不稳定一直以来都是制约ILT1研究的技术瓶颈。通过同家族成员的序列和结构比较，开发了一种能够极大的增强ILT1体外纯化效率和稳定性的蛋白质稳定性改造方法，在提高了蛋白稳定性的同时不影响蛋白质的拓扑结构。重组表达的ILT1在体外能够形成稳定的二聚体和单体形式，并且能够形成理想的蛋白晶体，并且基于此我们成功的完成了对ILT1的结构解析。通过ILT1胞外区D1D2精细的三维结构与ILT2/4结构的比较，找到了ILT2/4-MHC结合相关的氨基酸在ILT1中相对应的位点的结构差异，而正是这些差异导致了ILT1不与MHC分子结合。也鉴定出了导致这些局部结构差异的关键氨基酸，而这些关键氨基酸仅仅存在于与MHC分子结合的成员中。同时，展示了ILT1的具有“结构域互换(domaninswapping)”特点的二聚体结构。在对影响结构域互换氨基酸的进一步研究中找到了能够使ILT1形成稳定均一单体的关键氨基酸，表明这种“结构域互换”是由ILT1一级序列所决定的。所揭示的ILT1结构不仅和之前纯化过程中观察到的ILT1二聚体形式相互印证，而且预示着ILT1的一种可能的胁迫诱导调控机制，这也和其具有应激启动子这一特性相符。
在ILT激活型受体研究取得阶段性成果的同时，“Group2”成员的研究却一直是盲点，仅有ILT11单独的结构被解析，而这些成员的配体均不清楚。2002年，Nicole Suciu-Foca课题组首次报道了在一种特殊的Treg细胞，主要标记为：CD8+CD28-Ts，高表达ILT3和ILT4，并且这些细胞能够特异性的导致耐受APC细胞和无能T细胞的形成，揭示了ILT3在移植耐受的发生和肿瘤的转移可能起到重要作用，ILT3顿时处于聚光灯下。对ILT3的结构的解析成为这一领域的重要突破，为今后基于ILT3的免疫相关药物设计提供了精细的结构数据。
在对单个ILT成员的胞外区域的结构研究同时，感到ILT家族作为目前已知少数具备4个免疫球蛋白结构域的受体家族，对其胞外4个免疫球蛋白结构域的拓扑排列特点和3-4结构域的结构解析的需求越来越迫切。基于分泌性受体ILT6和ILT2的D3-D4结构域的研究，在这个领域做了点开拓性的工作，以期为进一步研究打下基础。