【摘 要】
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自噬现象是一种高度保守的细胞行为,几乎在所有的物种中都存在.已经在细胞的胁迫反应,细胞的凋亡和死亡以及很多疾病组织中都发现了自噬囊泡异常的现象.大鼠微管相关蛋白轻链
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自噬现象是一种高度保守的细胞行为,几乎在所有的物种中都存在.已经在细胞的胁迫反应,细胞的凋亡和死亡以及很多疾病组织中都发现了自噬囊泡异常的现象.大鼠微管相关蛋白轻链3(Map1lc3)蛋白是第一个在哺乳运动细胞中鉴定的定位在自噬体膜上的蛋白.它在体内同时以两种不同分子量的形式存在.其中18KDa的Map1lc3蛋白是微管相关蛋白1的轻链亚基,称为Lc3-I;另一种16KDa的Map1lc3蛋白则是自噬体膜的必须组分,称为Lc3-II.Lc3-I和Lc3-II都是一系列翻译后修饰的产物,其中特征性的修饰是保守Gly120后发生的羧基端切割,此切割修饰对Lc3-II定位于自噬体膜尤为重要.我们研究发现在大鼠,小鼠和人中MAP1LC3主要以两种型存在,LC3A型和LC3B型.在HEK293细胞中分别表达这三个物种中的所有的A型、B型以及人MAP1LC3C分子,发现除了人的MAP1LC3B外其它同源物的修饰方式与已知的酵母Apg8和大鼠的LC3修饰方式相类似,均发生了羧基端的切割反应而且羧基端保守的甘氨酸是它们发生翻译后修饰的活性位点.而人的MAP1LC3B明显的与它们不同,用抗Myc表位的单抗进行western blot分析时仅检测到一条单一的16KDa蛋白条带.进一步分析表明人MAP1LC3B并没有发生羧基端的切割反应而且羧基端的赖氨酸代替了保守的甘氨酸成为人MAP1LC3B发生修饰的活性位点.我们通过超速离心和免疫荧光技术证明人的三个基因均定位在自噬体膜上.人LC3A的膜定位于Gly120位点的切割和修饰紧密相关,而人LC3B的膜定位是与Lys122相关,进一步证明了修饰方式的特异性.对人LC3B的进一步研究表明参与其修饰的分子也与其它基因不同,并且饥饿可以诱导其修饰的发生.这些结果提示尽管这些基因都定位在自噬体上,但是它们可能在自噬体的形成过程中有着不同的生理功能.
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