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在全球的许多地区，热胁迫是影响粮食产量的主要非生物胁迫之一。热胁迫损害植物的类囊体膜。光系统Ⅱ(PhotosystemⅡ(PSⅡ)是对热很敏感的光合复合体。虽然有报道HSP21(small chloroplast heat-shock protein21)参与了植物耐热性，但是其分子机制仍不清楚。我们发现在热胁迫时，依赖于GUN5的逆向信号途径激活HSP21，直接结合PSⅡ的亚基，稳定PSⅡ，并提供了遗传和生化证据。我们进一步证明在热胁迫时，组成型表达HSP21能回复gun5突变体植物PSⅡ的热敏，维持基粒垛叠的稳定性。我们用split-ubiquitin酵母双杂(split-ubiquitinyeast two-hybrid，SUY2H)系统检测了HSP21与PSⅠ和PSⅡ复合体的代表性亚基互作。结果表明HSP21与D1、D2及CP47互作，但是不与PsaA及PsaB互作，表明HSP21可能选择性与PSⅡ的一些亚基蛋白互作。D1和HSP21的不同部分的互作分析表明，富含甲硫氨酸的结构域(区Ⅲ)和ACD结构域(区Ⅰ及区Ⅱ)都是与D1互作必需的。共表达实验进一步表明HSP21与D2的互作依赖于温度。与酵母双杂及共表达等体外实验的结果一致，CoIP实验证明HSP21和D1及D2在体内互作。更重要的是，当38℃处理离体叶片时，和对照(22℃)比，我们发现免疫沉淀的D1及D2的量显著增加，与共表达实验的结果一致。所有的这些结果都与体外实验的结果一致。这些结果进一步证明在热胁迫条件下HSP21与D1及D2的互作效率更高。为了测定HSP21与D1及D2之间的结合亲和力，我们通过微量热泳动(microscale thermophoresis，MST)测定了结合解离常数(binding dissociation constant，Kd)。另外，免疫胶体金实验表明，HSP21定位于类囊体膜。更重要的是，热胁迫时hsp21突变体的类囊体膜受到严重破坏。我们的发现揭示了在高等植物中，HSP21作为PSⅡ亚基的分子伴侣，发挥重要作用。 虽然叶绿体中有许多核编码的RNA结合蛋白，且在叶绿体的转录后RNA代谢中发挥重要作用，但是大部分叶绿体定位的RBP的生理作用仍不清楚。我们发现参与叶绿体基因组编码的类囊体膜蛋白翻译控制过程的叶绿体RNA结合蛋白(RBP)是一个热激响应蛋白。拟南芥RBP基因表达缺失导致叶绿体类囊体膜发育缺陷。定量RT-PCR分析结果表明，rbp突变体中热激转录因子HsfA2的热诱导表达下调，明显降低了rbp突变体植株的热耐受力。利用35S启动子驱动HsfA2基因在rbp突变体中组成型表达HsfA2，能够充分重建rbp突变体植株的热耐受力，同时使rbp突变体对高温敏感的类囊体膜系统稳定性回复至近野生型水平。通过SILAC(Stable Isotope Labeling by Amino acids in Cell culture)结合蛋白质组质谱分析的方法，我们发现在rbp突变体中D1的翻译效率下调。rbp突变体中，D1的蛋白累积低于WT植株。我们使用冷探针竞争结合的EMSA（Electrophoresis Mobility Shift Assay）方法分析了RBP与psbA mRNA的结合活性，结果表明，RBP能够直接结合psbA mRNA的5UTR区域。我们的研究阐述了细胞核编码蛋白如何通过调节叶绿体基因的翻译从而控制类囊体膜蛋白复合体生物合成，进而影响植物耐热性的新机制。