【摘 要】
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通过重组DNA技术,将带有编码γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶(GSH-Ⅰ)和谷胱甘肽合成酶(GSH-Ⅱ)的基因gshⅠ和gshⅡ的重组质粒pGH501转化到新的宿主细胞中,得到一株具有高GSH合成活
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通过重组DNA技术,将带有编码γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶(GSH-Ⅰ)和谷胱甘肽合成酶(GSH-Ⅱ)的基因gshⅠ和gshⅡ的重组质粒pGH501转化到新的宿主细胞中,得到一株具有高GSH合成活性的重组大肠杆菌E.coliⅡ-1.在2mL反应体系中,确定了E.coliⅡ-1在非耦合情况下合成GSH的最适反应条件为:80mmol/L LGlu、20nnol/L Gly、20mmol/L L-Cys、20mmol/LATP、40mmol/L MgCl<,2>、50mmol/L的磷酸钾缓冲液(Ph7.5),经甲苯处理过的E.coliⅡ-1 细胞(100mg/mL),37℃振荡反应2h.在此最适条件下,GSH的产量可达6.4mg/mL.L-Cys的不同添加方法对GSH的合成有影响.在反应的前两个0.5h分别添加15和5mmol/L的L-Cys最适宜,GSH的合成量提高到7.3mg/mL,反应体系中添加100mmol/L L-Ser-硼酸钾可防止GSH的降解.引入S.cerevisiaeWSH-J702的糖酵解途径中的酶催化的ATP再生系统,构建了GSH生物合成 的耦合体系.
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